Definisi: Pepsin adalah enzim proteolitik yang memecah protein menjadi peptida.
Itu ditemukan oleh ahli fisiologi Jerman odor Schwann pada tahun 1836. Pada tahun 1930, itu diisolasi dalam bentuk kristal oleh John H. Northrop dari Rockefeller Institute for Medical Research.
Lapisan perut manusia memiliki jutaan kelenjar lambung. Setelah setiap makan, kelenjar ini melakukan fungsi vital mensekresi jus lambung. Berbagai jenis sel ditemukan di dalam kelenjar ini.
Ini termasuk sel parietal, sel utama, sel yang mensekresi mukus, dan sel yang mensekresi hormon.
Sel parietal mensekresi asam klorida dan faktor intrinsik, sedangkan sel yang mensekresi mukus mensekresi musin. Sel-sel utama memproduksi dan mengeluarkan pepsinogen, yang merupakan prekursor enzim proteolitik pepsin.
Perlu dicatat bahwa sel-sel yang mensekresi hormon di perut merangsang kelenjar lambung untuk mengeluarkan jus lambung.
Setelah menelan makanan dan tiba di perut, saraf vagus mengirimkan sinyal yang merangsang pelepasan gastrin ke dalam aliran darah.
Setelah bersentuhan dengan kelenjar lambung di perut, itu memicu sekresi jus lambung, yang terdiri dari asam klorida, lendir, dan enzim pencernaan seperti renin dan pepsin.
Fungsi
Pepsin, kimotripsin, dan tripsin diklasifikasikan di bawah kategori enzim proteolitik. Enzim ini terlibat dalam hidrolisis protein menjadi peptida dan asam amino dengan memecahnya menjadi ikatan peptida.
Pepsin cukup efektif dalam memecah ikatan peptida dalam hal asam amino seperti fenilalanin, triptofan, dan tirosin.
Pepsin disekresikan dalam bentuk pepsinogen, yang merupakan zimogen (proenzim atau prekursor tidak aktif).
Pelepasan asam klorida oleh sel parietal di lapisan lambung yang menyebabkan prekursor pepsinogen yang tidak aktif berubah menjadi bentuk aktif pepsin. Asam klorida membantu menjaga keasaman optimal (pH 1-3) untuk fungsi pepsin.
Di perut, molekul pepsinogen sebagian mencerna satu sama lain, sehingga menghilangkan segmen rantai polipeptida dan mengubah pepsinogen menjadi pepsin.
Pepsin memutuskan ikatan peptida antara asam amino dengan rantai samping hidrofobik di tengah polipeptida. Oleh karena itu, ia mengubah polipeptida panjang menjadi polipeptida pendek.
Proses pengubahan protein menjadi pepton dapat dicapai dengan bantuan pepsin yang disiapkan secara komersial. Salah satu aplikasi pepsin adalah pada industri makanan, dimana enzim tersebut digunakan untuk mengentalkan susu pada pembuatan keju.
Ini juga dapat digunakan untuk memproses protein kedelai dan gelatin untuk memberikan kualitas smoothie. Ini dapat digunakan untuk persiapan hidrolisat protein hewani dan nabati yang dapat digunakan sebagai agen penyedap dalam makanan atau minuman.
Dalam kimia makanan, pepsin dapat digunakan untuk menilai kecernaan protein. Pepsin secara historis merupakan aditif dalam permen karet merek Beemans oleh Dr. Edward E. Beeman.
Dalam industri kulit, digunakan untuk menghilangkan sisa-sisa kain dan rambut dari kulit dan melembutkannya. Ini juga digunakan dalam analisis laboratorium berbagai protein.
Struktur
Protein pada dasarnya adalah polimer besar yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Ikatan peptida adalah ikatan amida yang mengikat gugus amino dari satu asam amino dengan gugus karboksil yang lain.
Protein terdiri dari beberapa jenis asam amino, dengan perbedaan sifat kimia dari rantai samping. Ketika banyak asam amino bergabung dengan cara ini, itu mengarah pada pembentukan peptida.
Polipeptida terbentuk ketika ratusan asam amino bergabung dengan cara ini. Dalam kasus protein, satu atau lebih rantai polipeptida disatukan oleh interaksi non-kovalen.
Mereka memiliki ujung N, di mana gugus amino dari asam amino akhir tidak terikat, dan ujung C, di mana gugus karboksil dari asam amino akhir tidak terikat.
Pepsinogen memiliki tambahan 44 asam amino pada N-terminusnya. Selama transformasi pepsinogen menjadi pepsin, 44 asam amino ini dilepaskan.
Sementara pepsin memiliki residu asam amino basa yang lebih sedikit, ia memiliki 44 residu asam. Inilah alasan mengapa ia tetap stabil pada pH yang sangat rendah.
Untuk menghindari pencernaan sendiri, pepsin harus disimpan pada suhu yang sangat rendah mulai dari -80 ° C hingga -20 ° C.
Pepsin menghidrolisis ikatan peptida dalam protein, memecahnya menjadi fragmen polipeptida yang lebih kecil. Ini aktif dalam kondisi asam yang disediakan oleh adanya jus lambung di perut.
Rendahnya pH lambung disebabkan oleh sekresi HCl oleh kelenjar lambung. Keasaman lambung yang kuat mengubah sifat protein dalam makanan yang dicerna, yang meningkatkan paparan ikatan peptida protein.
Pepsin bekerja paling baik dengan keasaman jus lambung normal, yang memiliki pH berkisar antara 1,5 hingga 2,5. Perlu dicatat bahwa reaksi pengubahan pepsinogen menjadi pepsin membutuhkan nilai pH kurang dari 5. Pepsin tidak efektif di usus, karena asam lambung dinetralkan, dengan nilai pH 7.
Impuls dari saraf vagus, serta sekresi hormon gastrin dan sekretin merangsang pelepasan pepsinogen di lambung, di mana ia bercampur dengan asam klorida dan dengan cepat diubah menjadi enzim pepsin.
Perlu dicatat bahwa pepsin hanya terlibat dalam degradasi parsial protein. Situs utama pencernaan protein adalah usus, di mana tripsin, kimotripsin (disekresikan oleh pankreas), dan lain-lain bekerja untuk mencerna protein, memecahnya menjadi peptida, yang pada gilirannya diubah menjadi asam amino.