Itu milik apa yang disebut endopeptidases, dan disekresikan oleh pankreas untuk membantu pencernaan makanan.
Tripsin memecah molekul protein di tempat tertentu dalam rantai protein.
Karena tripsin sangat proteolitik, pankreas mengeluarkan bentuk tidak aktif dari enzim ini ( tripsinogen ) di usus kecil, di mana enterokinase memotong hexapeptide N-terminal dan mengaktifkan enzim.
Tripsin, seperti kebanyakan enzim pencernaan lainnya, hanya dapat berfungsi dengan baik pada pH tertentu.
Kisaran pH optimal untuk tripsin adalah antara 7 dan 8, yang sesuai dengan kisaran pH pada orang sehat di usus kecil.
Jika kisaran ini berubah, tripsin mungkin tidak lagi cukup efektif dan, sebagai akibatnya, penyerapan protein dari makanan dapat terganggu.
Tripsin paling efektif pada protein yang dicerna sebagian. Ini juga mencerna beberapa protein, seperti protamin dan histon, yang tidak dapat dicerna oleh pepsin.
Produk pencernaan tripsin adalah asam amino dan berbagai polipeptida.
Defisiensi tripsinogen yang diturunkan secara langka telah dilaporkan mengakibatkan gangguan pencernaan protein yang signifikan.
Gejalanya meliputi penghambatan pertumbuhan yang parah, hipoproteinemia, edema, dan diare.
Evaluasi enzim pankreas dalam kasus tersebut mengungkapkan tidak adanya tripsinogen. Selain itu, peningkatan kadar serum tripsin ditemukan pada individu dengan cystic fibrosis.
Tripsin adalah protease serin dan secara selektif membelah setelah ikatan peptida daerah usus setelah asam amino lisin, arginin dan juga setelah sistein termodifikasi.
Tidak seperti kebanyakan enzim, proteinase tidak dikhususkan untuk protein tertentu, melainkan untuk fitur struktural protein tertentu.
Ini sangat penting untuk proses pencernaan, karena usus kecil akan membutuhkan enzim pencernaannya sendiri untuk setiap jenis protein.
Selanjutnya, endopeptidase adalah alat penting dalam sekuensing analitik kimia protein.
Protein yang dipotong (didenaturasi) mudah dihidrolisis, yaitu, mereka bergabung dengan air di ujung bebasnya untuk mengikat molekul air bersama-sama.
Ini meningkatkan luas permukaan makanan yang dicerna dan mempercepat proses pencernaan dalam mekanisme yang memperkuat diri.
Fungsi dan efek serupa telah melepaskan pepsin dari dinding lambung.
Protease tripsin, kimotripsin, dan karboksipeptidase disekresikan oleh pankreas sebagai prekursor zimogen yang tidak aktif.
Enzim enteropeptidase usus, yang terikat pada epitel usus, dengan demikian mengontrol konversi prekursor tripsinogen menjadi tripsin.
Tripsin menjadi aktif (umpan balik positif) dan pada gilirannya mengubah kimotripsinogen, proelastase, dan prokoksipeptidase dan enzim tidak aktif lainnya menjadi bentuk aktifnya (kimotripsin, elastase, dan karboksipeptidase).
Dengan demikian, tripsin memicu kaskade aktivasi, yang sangat penting untuk pencernaan protein makanan. Dalam kasus kekurangan, gangguan serius terjadi di tubuh, dan terutama di usus besar, dalam pembusukan.
Fungsi tripsin
Tripsin adalah enzim yang berfungsi untuk memecah protein. Ini sering disebut enzim proteolitik atau proteinase.
Tripsin adalah salah satu dari tiga proteinase pencernaan utama, dua lainnya adalah pepsin dan kimotripsin.
Dalam proses pencernaan, tripsin bekerja dengan proteinase lain untuk memecah molekul protein makanan menjadi komponen peptida dan asam amino.
Tripsin adalah enzim yang diproduksi di pankreas dan sangat penting untuk pencernaan pada manusia.
Ini mengaktifkan enzim pencernaan lain dari pankreas di usus, yang pada gilirannya memecah protein yang dimakan dengan makanan.
Ini dapat diambil kembali dalam perjalanan selanjutnya melalui usus. Oleh karena itu, tripsin sebagai aktivator berbagai enzim pencernaan penting untuk penyerapan protein.
Tripsin melanjutkan proses pencernaan (yang dimulai di lambung) di usus kecil, di mana terdapat lingkungan yang sedikit basa (sekitar pH 8) yang mendorong aktivitas enzim maksimumnya.
Tripsin, yang diproduksi secara tidak aktif oleh pankreas, sangat mirip dalam komposisi dan struktur kimianya dengan protease pankreas utama lainnya, kimotripsin.
Kedua enzim juga tampaknya memiliki mekanisme aksi yang serupa; Residu histidin dan serin ditemukan di situs aktif keduanya.
Perbedaan utama antara kedua molekul tersebut tampak pada spesifisitasnya, yaitu, masing-masing hanya aktif melawan ikatan peptida pada molekul protein yang memiliki gugus karboksil yang disumbangkan oleh asam amino tertentu.
Untuk tripsin, asam amino ini adalah arginin dan lisin, untuk kimotripsin adalah tirosin, fenilalanin, triptofan, metionin, dan leusin.
Tripsin adalah yang paling diskriminatif dari semua enzim proteolitik dalam hal jumlah ikatan kimia yang akan diserangnya.
Ahli kimia yang tertarik untuk menentukan urutan asam amino protein telah memanfaatkan fakta ini dengan baik.
Tripsin banyak digunakan sebagai reagen untuk pembelahan molekul yang teratur dan tidak ambigu.
Enzim yang mengaktifkan tripsin dapat, pada gilirannya, memecah protein dalam makanan dan memecahnya menjadi apa yang disebut oligopeptida.
Ini dapat lebih mudah diserap di usus kecil dan diangkut melalui peredaran ke berbagai tempat di tubuh.
Tubuh membutuhkan komponen protein untuk membuat protein sendiri.
Ini digunakan, misalnya, untuk struktur tubuh dalam bentuk kulit, jaringan ikat, otot atau tulang. Tetapi juga seperti hormon, antibodi untuk sistem kekebalan atau untuk pengangkutan oksigen, tubuh membutuhkan protein.
Di laboratorium kultur sel, tripsin digunakan untuk melarutkan sel yang melekat dari dasar cawan kultur atau untuk memisahkan sel.
Selama sel tidak ditripsinisasi terlalu lama, mereka tidak akan rusak dan hanya protein ekstraseluler yang akan membelah.
Selain tugas utama pencernaan, tripsin juga bisa mengurangi rasa sakit yang terjadi, misalnya dalam konteks radang sendi.
Selain itu, berperan dalam degradasi berbagai kompleks pada penyakit autoimun dan dapat mencegah agregasi trombosit yang berlebihan. Yang terakhir terjadi karena tripsin mengaktifkan enzim lain, seperti plasmin, yang pada gilirannya melarutkan fibrin dan melarutkan jaringan kohesif trombosit.
Tripsinogen
Tripsin adalah enzim yang cenderung membelah protein lain. Oleh karena itu, sangat penting agar fungsi ini tidak berlaku di tempat pembuatannya, yaitu di pankreas.
Untuk menghindari hal ini, tripsin diproduksi dalam prekursor tidak aktif. Prekursor ini juga disebut proenzim dan dalam kasus tripsin itu adalah tripsinogen.
Selama konsumsi, tripsinogen prekursor tidak aktif dilepaskan dari pankreas dan menjadi diaktifkan di usus kecil.
Ini dilakukan oleh enzim lain yang disebut entereopeptidase. Dalam prosesnya, bagian-bagian tripsinogen dipisahkan, menghasilkan bentuk aktif tripsin.
Dalam mendiagnosis beberapa penyakit, seperti cystic fibrosis, penting untuk mengukur kadar tripsin dalam tubuh manusia.
Untuk tujuan ini, jumlah tripsinogen dalam tubuh dapat ditentukan, karena ini berhubungan langsung dengan jumlah tripsin yang tersedia.
Antitripsin
Antitripsin adalah penghambat protease. Ini berarti bahwa antitripsin dapat mencegah tripsin melakukan tugasnya dan memecah protein.
Antitripsin umumnya dikenal sebagai alfa-1-antitripsin, karena dapat dideteksi dalam metode deteksi (elektroforesis protein) dalam apa yang disebut fraksi alfa-1.
Ini diproduksi terutama di hati dan penting untuk menghindari peradangan berlebihan dalam tubuh dengan menghambat berbagai enzim, seperti tripsin, plasmin.
Dalam kasus kekurangan, ada kerusakan serius pada hati tetapi juga paru-paru.
penghambat tripsin
Inhibitor tripsin adalah peptida yang mencegah atau dapat membatasi tripsin untuk mengembangkan efeknya di usus.
Jika tripsin terhambat, maka tidak dapat memenuhi fungsinya sebagai aktivator enzim pencernaan lain di usus.
Inhibitor tripsin ditemukan dalam berbagai makanan.
Perwakilan yang terkenal adalah kedelai, yang mengandung inhibitor kasar dari inhibitor tripsin.
Mengkonsumsi kedelai mentah karena itu dapat digunakan untuk mengganggu pencernaan protein ketika mereka mencapai usus.
Untuk menghindarinya, kedelai harus direbus sebelum dikonsumsi, karena ini akan menonaktifkan penghambat tripsin.
Untuk tepung kedelai, Anda perlu memastikan bahwa tepung tersebut telah mengalami proses pemanggangan karena juga menghilangkan penghambat tripsin. Jika tidak, masalah pencernaan bisa terjadi.
Nilai laboratorium tripsin
Untuk menentukan nilai tripsin, diperlukan sampel darah. Dari sini, jumlah tripsin yang ada dapat ditentukan dengan analisis laboratorium.
Aktivitas tripsin dapat dideteksi oleh N-benzoil-D, L-arginin-p-nitroanilin, dipecah oleh arginin tripsin dan terbentuk p-nitroanilin.
Konsentrasi p-nitroanilin dapat dideteksi secara spektroskopi pada panjang gelombang 410 nm.
Nilainya antara 10 dan 57 g per liter darah pada orang sehat.
Secara umum, nilai tripsin ditentukan jika dicurigai adanya peradangan akut pankreas – pankreatitis.
Untuk ini, bagaimanapun, parameter lain harus ditentukan, seperti nilai elastase.
Tripsin tinggi
Jika nilai tripsin dalam darah meningkat, ini berarti sudah terjadi kelebihan enzim pencernaan pankreas.
Sekresi tripsin yang berlebihan dapat disebabkan oleh peradangan akut pankreas, pankreatitis. Tapi itu juga bisa menjadi dorongan dari pankreatitis kronis, yang sudah ada sejak lama.
Juga, tumor pankreas atau cystic fibrosis dapat dianggap sebagai kemungkinan penyebab.
Jika salah satu dari penyakit ini dicurigai, parameter pankreas lainnya harus dievaluasi untuk memperjelasnya.
Kemungkinan penyebab lain dari peningkatan tripsin adalah gagal ginjal.
Tripsin rendah
Karena tripsin adalah komponen penting dari kaskade aktivasi enzim pencernaan di usus, kekurangan menyebabkan pencernaan yang buruk dan penyerapan protein dari makanan.
Kurangnya penyerapan protein dalam makanan menyebabkan penurunan berat badan dan gejala kekurangan karena kekurangan protein dalam tubuh manusia.
Juga, ada yang disebut kerusakan usus dengan penumpukan senyawa yang mengandung nitrogen. Hal ini juga bisa dikenali dari serat daging di dalam tinja.
Persiapan tripsin
Tripsin, seperti banyak enzim pencernaan lainnya, diproduksi di pankreas, lebih khusus lagi, di bagian eksokrin pankreas.
Di sana, pertama kali dilepaskan sebagai tripsinogen proenzim dan kemudian diubah di usus kecil oleh enzim entereopeptidase menjadi bentuk aktif, yang pada gilirannya dapat mengaktifkan enzim pencernaan lainnya.
Tripsin adalah enzim yang sediaan komersialnya berasal dari sumber hewani seperti pankreas sapi.
Kegunaan
Tripsin digunakan secara oral sebagai suplemen untuk enzim pencernaan bersama dengan amilase, lipase, dan protease lainnya.
Ini juga digunakan dengan bromelain dan senyawa lain untuk mengobati osteoartritis.
Tripsin juga digunakan secara topikal untuk membersihkan luka dan bisul, dan untuk menghilangkan sisa jaringan nekrotik.
Produk aerosol resep dengan tripsin, balsam Peru, dan minyak jarak digunakan secara topikal untuk debridement enzimatik dan untuk mempercepat penyembuhan luka nekrotik dan borok pada mukosa mulut.
Senyawa ini dikenal sebagai: Proteinase, Enzim Proteolitik, Tripsin, Tripsin, Tripsin.
Efek samping
Tripsin telah terbukti sangat aman bila digunakan secara topikal oleh para profesional medis untuk debridement luka.
Tidak ada informasi yang cukup tentang keamanan tripsin untuk kegunaan lain.
Juga tidak ada informasi tentang efek samping selama kehamilan atau menyusui, sehingga penggunaannya harus di bawah pengawasan ketat dokter.
Secara topikal, kemungkinan efek samping yang terkait dengan tripsin termasuk rasa terbakar sementara dan nyeri lokal.
Interaksi
Tidak ada interaksi obat yang diketahui, juga tidak ada suplemen, ramuan, atau interaksi makanan yang diketahui untuk tripsin.
Dosis
Dosis suplemen yang tepat memerlukan analisis menyeluruh dari banyak faktor, termasuk usia, jenis kelamin, kondisi kesehatan, DNA, dan gaya hidup Anda.
Penggunaan lisan
Untuk osteoarthritis, produk enzim gabungan (Phlogenzym), yang mengandung rutin 100 mg, tripsin 48 mg, dan bromelain 90 mg, telah diberikan sebagai 2 tablet tiga kali sehari.
Penggunaan topikal
Produk debridement luka (Dermuspray, Granulderm, Granulex, dan GranuMed) yang mengandung tripsin, balsam Peru, dan minyak jarak telah disetujui FDA sebagai obat resep.